ES

Строение и основные свойства ферментов

Ферменты (энзимы) – вещества белковой природы, присутствующие во всех живых клетках и выполняющие роль катализаторов биохимических процессов. По своему составу ферменты делятся на:
1) простые – состоят только из аминокислот;
2) сложные – состоят из 2-х частей:
– из белковой, которая называется апоферментом и
– небелковой части – кофактора.
Комплекс апофермента и кофактора называется холоферментом. Ни апофермент, ни кофактор по отдельности не способны катализировать реакцию. Функционально активен только их комплекс. По своей химической природе кофакторы могут быть представлены как органическими, так и неорганическими соединениями.
Органические кофакторы представлены моно- и динуклеотидами (АТФ, НАД, ФАД и др.), витаминами и их производными. В качестве кофакторов в работе некоторых ферментов участвуют пептиды (например, глутатион).
Неорганические кофакторы представлены ионами металлов (чаще всего ионами железа, меди, марганца, цинка и т.д.). Ионы металлов как кофакторы либо непосредственно участвуют в акте катализа, либо образуют мостики, связывающие фермент с субстратом.

Субстрат (S) – вещество, химические превращения которого катализирует фермент.

Строение фермента, или энзима (Е):

S

Поскольку молекулы субстрата обычно меньше молекул ферментов, то в непосредственный контакт с субстратом вступает только часть молекулы фермента – активный центр. Причем, геометрическая форма поверхности участка молекулы субстрата является комплементарной поверхности активного центра.

Активный центр фермента – уникальная комбинация аминокислотных ос-татков, обеспечивающая взаимодействие с молекулой субстрата и участвующая в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра обязательно входит кофактор. Активный центр может иметь 2 участка:

– якорный (субстратный);

– каталитический.

Якорный участок обладает геометрическим сходством (соответствием) молекулы субстрата и обеспечивает специфичность действия фермента.

Сходство между ферментами и небиологическими катализаторами

Любой катализатор (неорганический и органический) уменьшает энергию активации молекулы. Энергия активации – количество энергии в калориях, необ-ходимая для перевода всех молекул 1-го моля вещества в активированное состоя-ние, т.е. состояние, при котором они способны вступить в химическую реакцию.
2. Любой катализатор может ускорять только химические реакции, возмож-ные с точки зрения термодинамики.
3. Катализаторы не изменяют направление химической реакции.
4. Катализаторы не расходуются в процессе реакции.

Отличия ферментов от неорганических катализаторов

1.Катализ осуществляется в очень мягких условиях (Т, рН)
2. Высокая эффективность: ферменты увеличивают скорость реакции
в 1010 – 1012 раз.
Пример: в организме есть фермент каталаза (кофактор – Fe).
1 мг железа в каталазе действует как 10 т неорганического железа.
3. Специфичность действия. Каждый фермент ускоряет только 1 реакцию. Виды специфичности:
– абсолютная (1 фермент действует только на 1 субстрат, например, фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины);
– относительная (1 фермент может действовать на группу сходных по строению субстратов).
4. Возможность тонкой и точной регуляции скорости реакции изменением условий среды (связано с белковой природой фермента)
Для каждого фермента есть свой температурный оптимум.
Пример: температура тела – 36,6 град.; при Т=40-41град. может быть необратимая денатурация. При низких температурах наблюдается снижение скорости ферментативного катализа (из-за броуновского движения молекул).
Ферменты очень чувствительны к изменению кислотности среды, в которой они действуют. Активность фермента проявляется в пределах довольно узкой зо-ны рН, называемой оптимумом рН. Можно считать, что для каждого фермента имеется определенная оптимальная концентрация протонов, при которой он наиболее активен.
Изменение рН приводит к изменению зарядов на активном центре и на молекуле в целом; в результате этого изменяется конформация белковой молекулы, вследствие чего нарушается пространственное соответствие активного центра и субстрата, а значит, скорость реакции снижается.
5. Возможность насыщения фермента субстратом (особенности кинетики).
6. Ферментативный катализ – это строго запрограммированный процесс (1 реакция; 1 субстрат; 1 фермент) – серия элементарных превращений вещества, строго организованных в пространстве и времени.

 

КОММЕНТАРИИ